border=0


Multifunksjonele kompleksen.




GOVERNMENTAL MEDICAL UNIVERSIT

STUDENT'S WERK

Spesjaliteit : Algemiene medisinen

Fakgroep fan Pharmaceutical Chemistry en Chemical Disiplines

Discipline : Biochemistry

Kursus : II

Underwerp : Gebrûk fan enzyme yn medisinen. Iso-enzyme. Hereditêre enzymopathyen

Utfierd troch: Amangali Nurgaldi

Beoardield troch : Ernazarova Zh.A.

Groep: 205 B

Aktobe 2017

Plan:

I. yntroduksje

II. Parental topic:

1. Iso-enzyme en organospecifiske enzyme.

Multifunksjonele kompleksen.

3. Feroaringen yn aktiviteit fan enzymen yn sykte. Feroaringen fan enzyme-komposysje yn ontogenesis.

4. Hereditêre enzymopathyen.

5. De rol fan enzyme yn medisinen.

III. Issue reports

IV. Referinsjes

Ynlieding

Op dit stuit binne de praktyske resultaten en berikken fan syn rappe wittenskiplike ûndersiken mei oare wittenskippen part fan 'e wichtichste bio-chemisyndikative foar alle libjende kreasiën, enzyme.

Troch it kontrolearjen fan de kursus fan gemyske reaktions yn libjende organismen, soenen enzymen soargje dat it oerlibjen, stabiliteit en oerwinning fan it organisme ûnderhâldt.

Feroaringen yn 'e rin fan elk reagearje sille negeard wurde oan feroaringen yn metabolike prosessen, en der is gjin fraach dat it metabolisme yn it lichem fersmoarge wurde sil.

It brûken fan enzymen yn medisinen is de skepping en behanneling fan ferskate pathologyske betingsten (sykte) en meganismen fan ûntwikkeling fan it minsklik lichem (etiopathogenesis), (it is in enzyme diagnostyk), strategyen en taktyk fan 'e behannelingwegen (dit is it brûken fan enzymen as medyske produkt - enzyme therapy) effektiviteit, en kontrôle oer de effektiviteit. Tagelyk is it wichtich foar de diagnoaze fan 'e sykte, ien fan' e yndustryjes dy't it praten fan 'e sûnder generaasje yn' e moderne maatskippij te protestearjen - enzymopatology - kin de oarsaken en meganismen fan ûntwikkeling fan hereditêre en ynfeksjeare sykten identifisearje en minsken en sosjale problemen oplosse.


border=0


Enzymen binne spesifike protten dy't biocatalysts dogge as it stimulearjen fan gemyske reactions. Hast allegear wurkje se yn sellen dy't synthesized binne. Allinich as der mar inkeld digestive tract en guon serum-enzymes binne.

Enzymen dy't inkele reaksje katalysearje, mar ferskille yn har fysike en gemyske eigenskippen, jouwe de folgjende basis termen - iso-enzyme.

Isothermen (isoenzym, isozim) binne isomers dy't ûntsteane út ferskate kombinaasjes fan A en B subunits yn it multimeter. Jo kinne bygelyks 5 isomers fan A en B protomers krije (AAAA, AAB, ABB, ABBB).

It laktat-dehydrogenase-enzyme, dat op it stuit katalysearre is troch de laktat (laktat), wurdt konvertearre yn pyrogenesäure of katalysearre yn 'e opposite rjochting. Lactate dehydrogenase bestiet út subunits dy't dominje it hert en musculieren fan H (Ingelsk Heart) en M (muscle muscle) yn ferskate genen kodearre. LDG 2 - (HYNN), LDG 2 - (NNMM), LDG 3 - (NNMM), LDG 4 - (NMMM), LDG 5 (MMMM) isomeren troch har fysike en geastlike eigenskippen (bgl. Elektrophoretyske beweging, isoelektrisch punkt, amino-sulver-komposysje en folchoarder, tissue, konsintraasje yn 'e organen). LDG 1 , LDG 2 , bygelyks, dielt oan aerobyske prosessen, ferpleatse nei anode (anode fraksje), dielt oan anaerobe projekten (LDG 4 , LDG giet nei cathode 5 (kathodike fraksje). LDG 1 , LDG 2 wurdt behearske troch hertmisken, nier, leverje en erythrozyte, LDG 4 , LDG 5 - karzinomas, leverje, longen, LDG 3 - guon ynderokrûnen yn 'e lever.



Ferkeazen enzymen. Koartsein binne keunstmjittige ymunisearre enzymen algemien brûkt yn medisinen en apteek. Enzymes wurde aktivearre by it meitsjen fan in künstlich katalysator dat gjin enzyme ferslaat troch ferskate ûnbrûkbere materialen (polyacrylamide, glês, kieselsäure, polystyren) en ek de duorsumens, krêft en stabiliteit fan har enzymen. Dizze technology wurdt no al breed brûkt yn produksje en ynlânske gebrûk.

Iso-enzyme en organo-spesifike enzyme

Isotherme - isoser , itselde as in enzyme en isosceles - elke soarte fan ien enzyme, har ferskillen yn 'e polypeptidestruktuer, ferskillen yn har eigenskippen. Se wurde fûn yn 'e organismen fan ien soarte of yn in yndividuele sel, de katalytyske aktiviteit is oars. Iso-enzyme of isoenzyme binne de meartalige foarmen fan katalysearjen fan in ienige reaksje fan it enzyme, mar ferskille yn it substrat, de maksimale katalytyske reaktyfheid, de elektrophoretyske krêft of de omjouwing fan 'e regulatorigens, en benammen de fysike en gemyske eigenskippen.

Iso-enzyme spylje in ienige funksje, krekt lykas oare isophysyske protten, katalyze mar ien reaksje. Hjirtroch kin de struktuer ôfhinklik fan it oantal iso-enzymen, bygelyks troch molekulêre aktiviteit, troch kinetik fan reaksje, en troch stabiliteit, troch ferskillen. Benammen de iso-enzyme binne karakterisearre troch genetyske periodike ferskillen fan har primêre struktuer, meastal net folle differinsjearre. Nei de synteze fan 'e enzyme molekulen binne feroare, se kinne gjin isoferment neamd wurde. Phosphorylatearre en differinsjearre fetsy-tissue-enzyme binne gjin isoenzymes . It earste foarbyld fan glukose iso-enzyme en iso-enzyme fan hexokain. Dizze twa cinema fergrieme glukose yn glukose-b-phosphate, mar Michael's regeljouwing ferskilt yn deselde manier as it isolearre diel fan it lichem: Glucokinase is in leven enzyme, en hexokinase is fûn yn 'e lever, musculus en oare organen. In oar foarbyld fan iso-enzyme is amylase. De soarten fan amylases , dat is de amylase-amino-acidity-keatling en eigenskippen dy't foarkomme yn 'e pankoatyske amylase en de salivêre glêzen. Dat is, katalysearret de fergrutting fan α-amylase-stoarm yn 'e spiis en panko's, dy't beide in ien reaksje útfiere. Mar de leaver fan dizze twa en de pH binne twa ferskillend.

It tredde foarbyld fan it enzyme is iso- enzyme binne kreatinofosfokinase . Creepinfosfokinase is in enzyme fûn op muskelûntsjes , skeletalmûzen, harsens, skyddrank. De isotyp fan dit enzyme, de kreatinine-phosphokinasen fan 'e skeletalmuseum, ferskille yn' e amino soalseking. Bygelyks kin myokardiaal-ynfeksje it bloed myoxidase hertrate fan it bloed yn it bloed erkennen en ûnderskiede.

De grutste klinyske funksjes binne de folgjende isoenzymes fan kreatinineasen (fraksjes): CK-MB (myokardiale infarkingsymjesia) CK-VV (cerebral isothermyske foarbyld fan cerebral palsy) CK-MM (muskele isoferment, skeletaal muscle)

Yn libjende dingen binne in soad sub-ienheden fan enzymen dy't twa molekulen hawwe, elk dy't ferskillende struktueren hawwe, lykas primêre, sekundêre, tertiaryske en tertiêre struktueren. Subunits wurde ek protomators neamd. It kombinearre oligomermulkule wurdt multimeter neamd.

Struktureel modellen fan guon oligomere enzyme.

A - glutamate dyshydrogenase molecule bestiet út 6 prototype;

B - polymerase molekûl;

B - heal fan it katalase molekul;

P - molekule kompleks.

De iso-enzyme bestiet út ferskate polypeptide-ketten en foarmje de fjouwer-diminsjoneel struktuer fan it enzyme op ferskate wizen: de keten hat twa foarmen fan enzyme laktatdehydrogenase : ien is karakteristyk fan 'e skeletaal muskels, de oare is karakteristyk fan' e hertsmûsk, en ek yn oare organismen binne 5 oare foarmen fan enzymen fûn; elk fan dizze (tetramer) foarm bestie út 4 proteins fan twa soarten. De iso-enzyme kinne ôfsplitst wurde troch elektrophoresis.

Lg of laktat dehydrogenase - in enzyme dat laktyske sûker en glukose-oksidaasje (Lactide-sûch-sâlt) laktate - formulieren yn respiratory tract. Lg is oanwêzich yn alle minsklike organen, faak yn 'e skeletalmûzen, hertmisken, leverje, nieren. Enzymes Lgl1 en Lgg2 binne faak de iso-enzyme dy't yn 'e metabolism fan' e loftmetabolisme en respiratory tract (hert, harsens, nieren) beynfloede. Yn 'e larvae mei anaerobe metabolism (libje, skeletaal muscle) - foarkomt de iso-enzyme Lg4 en Lgg5. Alle fiif Lung's iso-enzyme binne fûn yn gesund minsk serum. It ferhâlding fan Iso-enzyme Lgg is differinsearre: Ldg5 Ldg4 Ldg3 Ldg2 Ldg2. De ferneatiging fan ien oargel feroaret it isofermentspektrum fan it serum

Multifunksjonele kompleksen.

It multifunksjoneel kompleks (yn it Latyn, de mearderheid fan dat is ôflaat fan it wurd "enzyme") is in kompleks fan in protte ferskillende fermentaasjes . Bygelyks, fetsylderningen dy't synthesisearje fan enzymen biede in multifunksjoneel systeem. Yn 'e gist is multikomponint ôflaat fan sân ferskillende enzymen dy't ynterlik ferbûn binne. Alle yndividuele multifunksjoneel systeem wurdt ôfsletten fan 2 enzymen oant 20 enzymen.

Elk enzyme katalysearret guon chimene reaksjes. Yn it multifunksjoneel systeem is it earste enzyme-katalysis reaktyfprodukt it substrate foar de folgjende reaksje dy't it twadde enzyme katalysearret, h h Yn 'e mitochondria A is in mear fermentearre kompleks dat it oksidearjen fan acetyl-coenzyme CO 2 en H 2 O befettet. Cytron-chromosomen, elektronen wurde ferfangen troch in multifunksjoneel systeem.

Multifunksjoneel systeem
Isolachemin is ferbûn mei net-kovalent en reversibele enzyme regulatory centrum. As it bedrach fan isoleucine ûnder de needsaaklike nulleasheid ôfnimt, ferheget de aktiviteit fan threonidhydrate, dy't tige gefoelich is foar de konsintraasje fan enzyme isoleucine.

Reversible kovalende modifikaasje fan it enzyme . De aktive yngrediïte fan oare wichtige regeljende enzyme feroaret yn har molekule as gefolch fan de kovalende bonding fan in oare komponint. Kovalent-ferbûne ferbiningen befetsje phosphoryl-, adenyl-, uridylil-, methyl- en ribozyl-groepen adenosinphosphate. Se komme werom nei proteinen op in manier dy't se ferbine mei enzymen dy't ferskille fan elkoar. De mearderheid fan 'e kovalentregeljende enzymen feroare mei phosphate. Covalente feroarings wurde makke troch phosphorylaasje, fan ien oant twa tredde fan alle protten yn eukaryotyske sellen. De oerbleaune soarten fan kovalente feroaring binne tige seldsum. ADF feroaring is yn 'e enzyme dinitrogenase, dy't de inert stickstoff yn ammonië wurdt. Guon proteins wurde feroare mei mar ien fosfat, wylst oaren in meardere lokaasjes hawwe, en mar in pear eagen hawwe in protte phosphorylaten.

It enzyme is proteinkinkinase dat bindet de phosphate groep oan in bepaalde amino-sûrresid. It enzyme proteinfosfatase, dy't de proteinreste útbrekt fan 'e phosphate. Meastal phosphate bindet covalente bondels mei de OH-groep yn 'e sydkette fan amino-acids, serine, threonine en tyrosine. Yn dat gefal jout de phosphate in oanfoljende lading oan de bindende side, en syn sauerstofatomen kinne yn kontakt komme mei in oantal oare groepen wetterstof. Yn 'e measte gefallen binne dizze sauerstofatomen ynteraktyf mei de peptideskop oan it begjin fan' e spiraal-amide groep of mei de opnommen guanidine-groep argyinale residuen. As de phosphorylatige sydketen diel útmakket fan in polypeptide dy't in krúsjale rol spilet yn it foarmjen fan in proteïne-struktuer fan tredde generaasje, is it effekt fan phosphorylaasje sa sterk dat de snel fan substratbonding en katalytyske reaksje rapper feroaret.

Guon kinasines binne basofilike, dat is, phosphorylatine aminoasjilden, wêr't se deselde basisfoarsjennings hawwe as de buorren, en de oaren binne entûsjast oer termyn. It moat bepaald wurde dat de earste-nivo-polypeptide-line gjin rol spilet by it selektearjen fan it ûnderwerp fan phosphorylaasje.
Fermentearre katalysearre modifikaasje fan 'e rest fan serine troch phosphorylation-defosphere

Enzyme covalent immersion troch adenylating deadenylase

It polypeptide kin topografy fan amino-sûrresteken bekend meitsje, dy't bekend is as proteinkinase-substrat, dat is it tredde nivo fan protein dat sulverresiden fan elkoar sammele yn ien romte. Dêrnjonken is ek de fermogens fan phosphoruswesten wichtich yn it erkennen fan protein as substrat foar proteinine.

Regulearring fan phosphorylaasje is faak in komplisearre proses. Guon proteins hawwe mienskiplike sikehuzen dy't ferskate protten erkennen kinne. Yn guon gefallen hat de phosphorylaasje in spesifike folchoarder fan hierarchyske, dus phosphorylaasje siedende residuen, en dit proses wurdt útfierd mei ferskate proteine ​​kinasen.

De phosphorylaasje moat reversibel wurde om in regulatory mechanism te wurden. Sellen sille in spesjale protinynphosphase groep wêze dy't de etherbonden yn phosphoscerine, phosphatreonine en phosphatyrosin brekt.

Prestige regeneraasje De foarôfhinklike molekule, dy't net aktyf is yn guon enzyme, wurdt as zimogen neamd - hja wurde allinich aktivearre as in bepaalde polypeptidekette ûnderbrekt wurdt. De aktiviteit fan in protte proteins yn 'e mage en tissue is regele op deselde wize. Bygelyks, chymotrypsin en trypsin wurde primêr ynsette yn 'e foarm fan chymotrypsinogen en trypsinogen. It brekken fan 'e polypeptide ketting fan' e spesifike side fan it enzyme liedt ta de transformaasje fan it aktive sintrum yn in "nekke" enzyme-aktivearjende konformaasje. Dit proses is ûnreversber.

As gefolch fan proteolyt wurdt net allinich protesten, mar ek oare soarten protesten binne aktivearre. Se wurde hjerringen of professen neamd . Bygelyks is fibrillery-kollagen, it wichtichste protein fan it ferbouwengewear, wurdt yn 'e foarm fan wetterlösber foarsjoen . Fibrin, dy't dielnimme oan bloedklotting, aktivearret nei de ferfal fan protolyazy fan fibrinogen . Protease thrombin Activating fibrinogen. Hjiryn wurdt it thrombin sels synthesisearre as it earste prothrombin (zimogen) en aktivearre troch in oare protease.

Regeling fan guon enzyme is tige komplek - har aktiviteit is lykwols geregeld regele mei alloatyske en kovalente feroaringsferoarings. Bygelyks wurdt de aktiviteit fan it baktearje glutaminsynthetase-enzyme regele troch leger en reversibel kovalente modifikaasjes mei 8 ferskillende modulators. Dêrneist giet de regulator fan dit enzyme byinoar om in set fan oare regeljende eagen.

Wêrom is de regeling fan enzymen sa komplikaud? Want de basis fan it libben is katalytyske prosessen. As alle mooglike reaksjes yn 'e sel is op deselde snelheid, dan kinne makromolekulen en metaboliten gau yn ienfâldige kombinaasjes brekke. Dêrom katalysearret de sel foar in spesifike reaksje op 'e krekte tiid. Neffens de behoeften fan 'e sel, is chimene enerzjy tige ekonomysk.

Feroaringen yn aktiviteit fan enzymen yn sykte. Feroaringen fan enzyme-komposysje yn ontogenesis.

De teoretyske basis fan 'e enzyme diagnostyk is de aktiviteit fan' e enzymen yn it ûntbrekken fan in orgaanisme, de ynhibering fan 'e aktiviteit fan subtraktisensibiliteit en gefoeligens foar effekten. Ferskillende leden, tissues en organellen fan sellen binne karakterisearre troch enzyme en isoferment-spektra. Tagelyk wurde in pearogenetyske feroarings yn 'e enzymeaktiviteitsferoarings behannele.

Om't ferskate organismen binne karakterisearre troch ferskillende enzyme-komposysje, kinne se beskôge wurde as spesjale enzymen. Dêrom, nei it bepalen fan it enzym dat spesifyk is foar dy organen, kin men bepale oft de lever besmakke is en in oar lid fan 'e neikommende geduld wurdt ferwoaste. En it jout ek diagnose sûnder in klinyske diagnoaze.

Enzyme diagnostyk is in tige gefoelige en unyk metoade dy't in frjemde fekânsje befetsje fan 'e sykte. Biologysk materiaal wurdt brûkt as bloed, urine, spits, digestive trakt, gif, biopat.

Neist de feroaring yn enzymeaktiviteit yn ferskate syktes wurdt bepaald dat it enzyme dat net by in bepaald lid heart ta de skansearre sellen út en is fûn yn oare gewoane en organen. By it stúdzjen fan it bloed-enzyme-spektrum wurde de folgjende wizigingen bepaald: 1) fermindering fan de aktiviteit fan enzymen en ferheging fan it tal persistente enzymen yn normale omstanningen yn it bloed; 2) гистогематикалық кедергі өткізгіштігі бұзылуы себебінен сау ағзаның қанында кездеспейтін ферменттің пайда болуы. Бауыр ауруларында қанда фруктозо-1-фосфатальдолазаның, глюкозо-6-фосфатазаның, гистидазаның, урокиназаның концентрациясының жоғарлауы байқалады.